蛋白質泛素化修飾有著重要的生物學功能。在泛素化修飾過程中，泛素相互之間可以連接在一起形成泛素鏈。在泛素上有7個賴氨酸殘基，所有這7個賴氨酸都可以被用來合成泛素鏈，而且不同連接方式的泛素鏈具有不同的功能。其中Lys48連接的泛素鏈是研究最為充分的連接方式之一，其主要介導蛋白質的降解，但是哺乳動物體內Lys48 連接的泛素鏈合成機製尚清楚。

　　李衛研究組利用離體重建的Ube2g2和gp78泛素化修飾體係，研究發現在該體係中Ube2g2的二聚化促成泛素鏈的非對稱合成；結合Ub的Ube2g2分子間親和力增加；供體ube2g2分子與受體Ub之間存在離子互作，並且正是這種互作決定了泛素鏈lys48的連接方式；進一步研究發現，ube2g2催化泛素化合成機製在內質網降解途徑中發揮著重要作用，從而係統地揭示了生物體內Ube2g2催化lys48連接的泛素鏈形成的分子機製。

　　以上研究成果於12月23日在線發表於EMBO J.。該研究工作得到了國家自然科學基金和科技部發育與生殖重大研究計劃的支持。

　　論文鏈接：http://emboj.embopress.org/content/early/2013/12/23/embj.201385315